来自德国海德堡大学的Jakub Chojnacki及其同事发现病毒内部蛋白的再分布使得表面蛋白Gag蛋白聚集在病毒表面,从而促使病毒侵染宿主细胞。这一研究运用受激发射损耗(STED)超分辨率荧光显微技术揭示了HIV-1病毒的成熟过程及机制,有利于改善研究人员研发临床HIV-1疫苗的方案和技术。

-2012年10月26日《科学》

中文翻译


【题目】荧光纳米显微技术揭示HIV-1病毒成熟过程中表面蛋白再分布

【译文】人类免疫缺陷病毒1型(HIV-1)从宿主细胞中出芽时是未成熟的颗粒,需要后续蛋白水解作用水解其主要结构多聚蛋白Gag,才能形成成熟的病毒且具有侵染能力。本研究借助受激发射损耗(STED)超分辨率荧光显微镜直接观察HIV-1病毒包膜(Env)糖蛋白在HIV-1病毒表面的分布过程,发现成熟过程诱导的Env蛋白聚集依赖于Env蛋白的尾端与Gag蛋白互作。他们把Env蛋白在表面的聚集程度与病毒的侵染效率进行关联分析后发现,病毒内部和外部蛋白有着巧妙的耦合作用:内部蛋白颗粒的重新分布促使病毒表面蛋白发生变化,为病毒重新侵染做准备。本研究认为Gag蛋白水解作用诱发的稀疏Env三聚体在病毒表面簇集可能是HIV-1成熟的重要步骤。

英文原稿


[Title]: Maturation-Dependent HIV-1 Surface Protein Redistribution Revealed by Fluorescence Nanoscopy 

[Authors]: Jakub Chojnacki, Thorsten Staudt, Bärbel Glass, Pit Bingen, Johann Engelhardt, Maria Anders, Jale Schneider, Barbara Müller, Stefan W. Hell, and Hans-Georg Kräusslich

[Abstract]: Human immunodeficiency virus type 1 (HIV-1) buds from the cell as an immature particle requiring subsequent proteolysis of the main structural polyprotein Gag for morphological maturation and infectivity. Visualization of the viral envelope (Env) glycoprotein distribution on the surface of individual HIV-1 particles with stimulated emission depletion (STED) superresolution fluorescence microscopy revealed maturation-induced clustering of Env proteins that depended on the Gag-interacting Env tail. Correlation of Env surface clustering with the viral entry efficiency revealed coupling between the viral interior and exterior: Rearrangements of the inner protein lattice facilitated the alteration of the virus surface in preparation for productive entry. We propose that Gag proteolysis-dependent clustering of the sparse Env trimers on the viral surface may be an essential aspect of HIV-1 maturation.

原文地址

http://www.sciencemag.org/content/338/6106/524.short

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