7 model

来自美国哥伦比亚大学生物科学系的 Julio M. Fernández实验室发现蛋白质折叠促进二硫化物形成,这篇文章刊登在最新一期《CELL》杂志上。

-2012年11月9日《细胞》


中文翻译


【题目】蛋白质折叠促进二硫化物形成

【译文】PDI催化含二硫化物蛋白的氧化折叠。然而,形成天然折叠和氧化蛋白的反应序列仍不清楚。我们发明了一种技术,这种技术可以独立于二硫化物的形成和蛋白质折叠的测定。我们发现非天然的二硫化物可以在折叠途径中过早的形成,而这容易引发错误的折叠。相反的是,在折叠的后期PDI区域通过催化氧化作用来促进天然二硫化物的形成。我们提出了一种翻译氧化折叠的模型:PDI作为一种“占位符”被配对的半胱氨酸解除而引发底物折叠。这种普遍存在的机制可以解释PDI是怎样催化多种在结构上无关联的底物氧化折叠的。

英文原稿


[Title]Protein Folding Drives Disulfide Formation

[Authors]Pallav Kosuri, Jorge Alegre-Cebollada, Jason Feng, Anna Kaplan, Alvaro Inglés-Prieto, Carmen L. Badilla, Brent R. Stockwell, Jose M. Sanchez-Ruiz, Arne Holmgren, Julio M. Fernández

[Abstract]PDI catalyzes the oxidative folding of disulfide-containing proteins. However, the sequence of reactions leading to a natively folded and oxidized protein remains unknown. Here we demonstrate a technique that enables independent measurements of disulfide formation and protein folding. We find that non-native disulfides are formed early in the folding pathway and can trigger misfolding. In contrast, a PDI domain favors native disulfides by catalyzing oxidation at a late stage of folding. We propose a model for cotranslational oxidative folding wherein PDI acts as a placeholder that is relieved by the pairing of cysteines caused by substrate folding. This general mechanism can explain how PDI catalyzes oxidative folding in a variety of structurally unrelated substrates.

原文地址

http://www.cell.com/abstract/S0092-8674(12)01231-7

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