美国斯隆凯特琳癌症中心Dinshaw Patel等人发表了结合到一个组蛋白H3.3/H4二聚物上的DAXX组蛋白结合域的晶体结构。这些结构显示,DAXX包裹在H3.3/H4二聚物周围,改变其构形。同时这些结构也可解释DAXX对H3.3变异体的特异性,尽管H3家族的成员之间在氨基酸序列上会有微小差别。

-2012年11月22日《自然》

中文翻译


【题目】DAXX为H3.3特异性识别包围了一种组蛋白H3.3–H4二聚体

【译文】组蛋白的分子伴侣是一类结构和功能多种多样的组蛋白结合蛋白,它们可以在其组装成染色质之前阻止组蛋白间杂乱的相互作用。DAXX是专门针对进化上保守的组蛋白变体H3.3的一个后生动物组蛋白伴侣分子。 本研究报道了伴随组蛋白H3.3–H4二聚体的DAXX组蛋白结合结构域的晶体结构,包括DAXX和H3.3内的突变,以及借助体内和体外功能研究阐明H3.3识别特异性的潜在原则。占据40%的组蛋白表面接口区域,DAXX缠绕在H3.3–H4二聚体周围,并在H3.3–H4组蛋白折叠中伴随结构转位形成复合物。DAXX利用一种伸展的α螺旋构象与主要组蛋白、DNA和ASF1之间相互作用位点相竞争。我们的结构研究鉴定了读出H3.3特异性残基的识别元件,而功能研究则明确了H3.3中Gly 90和DAXX中 Glu 225 对伴侣分子介导的H3.3突变体识别特异性的作用。

英文原稿


[Title]: DAXX envelops a histone H3.3–H4 dimer for H3.3-specific recognition

[Authors]:Simon J. Elsässer,1, 2, 4 Hongda Huang,3, 4 Peter W. Lewis,1 Jason W. Chin,2 C. David Allis1 & Dinshaw J. Patel3

[Abstract]Histone chaperones represent a structurally and functionally diverse family of histone-binding proteins that prevent promiscuous interactions of histones before their assembly into chromatin. DAXX is a metazoan histone chaperone specific to the evolutionarily conserved histone variant H3.3. Here we report the crystal structures of the DAXX histone-binding domain with a histone H3.3–H4 dimer, including mutants within DAXX and H3.3, together with in vitro and in vivo functional studies that elucidate the principles underlying H3.3 recognition specificity. Occupying 40% of the histone surface-accessible area, DAXX wraps around the H3.3–H4 dimer, with complex formation accompanied by structural transitions in the H3.3–H4 histone fold. DAXX uses an extended α-helical conformation to compete with major inter-histone, DNA and ASF1 interaction sites. Our structural studies identify recognition elements that read out H3.3-specific residues, and functional studies address the contributions of Gly 90 in H3.3 and Glu 225 in DAXX to chaperone-mediated H3.3 variant recognition specificity.

原文地址

http://www.nature.com/nature/journal/v491/n7425/full/nature11608.html

 

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