nature20121213-3

Tat系统正常情况下也是细菌致病所必需的,是植物光合作用所必要的。来自英国牛津大学的科学家确定了超嗜热细菌Aquifex aeolicus 的TatC的晶体结构,从而为在分子水平上了解这一运输机制开辟了道路。

-2012年12月13日《自然》


中文翻译


【题目】双精氨酸蛋白转运系统TatC核心的结构

【译文】 双精氨酸转位(Tat)通路是在原核细胞质膜中发现的两种常见蛋白转运系统之一,它在植物叶绿体的类囊体膜中是保守的。Tat通路的定义以及高度不寻常的性质是它可以转运折叠的蛋白,而这是个必须在不使得可观的离子流穿过膜的条件下完成的过程。完整膜TatC蛋白是Tat通路的中心组分。TatC通过结合信号肽捕获底物蛋白。然后TatC招募TatA家族蛋白以形成活化的易位复合物。本研究报道了超的嗜热菌Aquifex aeolicus中TatC的晶体结构。该结构提供了Tat转位系统核心的分子描述,并为理解独特的Tat转运机制提供了框架。

英文原稿


[Title]: Structure of the TatC core of the twin-arginine protein transport system

[Authors]:Sarah E. Rollauer,1, 2 Michael J. Tarry,3, 6 James E. Graham,1, 2, 6 Mari Jääskeläinen,3 Franziska Jäger,4 Steven Johnson,1 Martin Krehenbrink,2 Sai-Man Liu,1, 2 Michael J. Lukey,1, 2, 6 Julien Marcoux,5 Melanie A. McDowell,1 Fernanda Rodriguez,2 Pietro Roversi,1, 6 Phillip J. Stansfeld,2 Carol V. Robinson,5 Mark S. P. Sansom,2 Tracy Palmer,4 Martin Högbom,3 Ben C. Berks2 & Susan M. Lea1

[Abstract]The twin-arginine translocation (Tat) pathway is one of two general protein transport systems found in the prokaryotic cytoplasmic membrane and is conserved in the thylakoid membrane of plant chloroplasts. The defining, and highly unusual, property of the Tat pathway is that it transports folded proteins, a task that must be achieved without allowing appreciable ion leakage across the membrane. The integral membrane TatC protein is the central component of the Tat pathway. TatC captures substrate proteins by binding their signal peptides. TatC then recruits TatA family proteins to form the active translocation complex. Here we report the crystal structure of TatC from the hyperthermophilic bacterium Aquifex aeolicus. This structure provides a molecular description of the core of the Tat translocation system and a framework for understanding the unique Tat transport mechanism.

原文地址

http://www.nature.com/nature/journal/v492/n7428/full/nature11683.html

 

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