science20121207-4

来自美国密歇根州立大学化学系的研究人员发现通过合理地改造视黄醛结合蛋白,视蛋白依赖的光吸收谱能够被调谐,光吸收波长可增加200纳米。这项研究揭示了视蛋白改变生色团视黄醛的光吸收谱的分子机制。

-2012年12月7日《科学》


中文翻译


【题目】调谐嵌入蛋白内的全反式视黄醛的电子吸收谱

【译文】蛋白质-发色团的互作是很多关键生理作用(如色觉和光合作用)的主要组分。为了理解促进视蛋白口袋内发色团的光谱调谐的基本单元,我们改造了人视黄醇结合蛋白质II(hCRBPII),将全反式视黄醛完全嵌入hCRBPII蛋白内,并以共价键的形式结合(类似质子化的席夫碱)。这个系统,借助设计合理的诱变作用,改变视蛋白结合口袋内的静电环境,使得色素能在光波长为425~644纳米间具有最大光吸收值。仅具有9个点突变的hCRBPII突变体导致全反式视黄醛的光吸收谱发生系统性的变化:在可见光谱中,吸收光的波长范围增大了200多纳米。

英文原稿


[Title]: Tuning the Electronic Absorption of Protein-Embedded All-trans-Retinal

[Authors]: Wenjing Wang, Zahra Nossoni, Tetyana Berbasova, Camille T. Watson, Ipek Yapici, Kin Sing Stephen Lee, Chrysoula Vasileiou, James H. Geiger, and Babak Borhan  

[Abstract]: Protein-chromophore interactions are a central component of a wide variety of critical biological processes such as color vision and photosynthesis. To understand the fundamental elements that contribute to spectral tuning of a chromophore inside the protein cavity, we redesigned human cellular retinol binding protein II (hCRBPII) to fully encapsulate all-trans-retinal and form a covalent bond as a protonated Schiff base. This system, using rational mutagenesis designed to alter the electrostatic environment within the binding pocket of the host protein, enabled regulation of the absorption maximum of the pigment in the range of 425 to 644 nanometers. With only nine point mutations, the hCRBPII mutants induced a systematic shift in the absorption profile of all-trans-retinal of more than 200 nanometers across the visible spectrum.

原文地址

http://www.sciencemag.org/content/338/6112/1340.short

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