science20121221-7

来自美国斯克利普斯研究所的研究人员借助电子显微技术分析了体外重组的流感病毒天然核糖核蛋白(RNPs)的显微结构,解析了流感病毒转录和复制的梗概。

-2012年12月21日《科学》

中文翻译


【题目】流感病毒复制装置的组装

【译文】流感病毒核糖核蛋白复合物(RNPs)对于病毒的生活史以及病毒适应新寄种极其重要。RNPs由病毒基因组、病毒聚合酶和多拷贝的病毒核蛋白组成。通过冷冻电子显微技术(cryo-EM)观察体外细胞表达的所有RNP蛋白组分(由8个流感病毒基因片段中的4个片段编码),本研究成功获得了天然流感病毒RNPs的显微结构。该显微结构揭示了天然RNP的结构及其组装机制,发现RNP具有双螺旋结构,并解释了聚合酶如何与核蛋白和病毒基因组互作。利用负染电镜显微技术观察分支的RNP结构,以及分支的RNP结构被认为是假定的复制中间体,本研究认为病毒颗粒的复制是通过第二个聚合酶作用在于RNP模板来完成的。

英文原稿


[Title]: Organization of the Influenza Virus Replication Machinery

[Authors]: Arne Moeller, Robert N. Kirchdoerfer, Clinton S. Potter, Bridget Carragher, and Ian A. Wilson

[Abstract]: Influenza virus ribonucleoprotein complexes (RNPs) are central to the viral life cycle and in adaptation to new host species. RNPs are composed of the viral genome, viral polymerase, and many copies of the viral nucleoprotein. In vitro cell expression of all RNP protein components with four of the eight influenza virus gene segments enabled structural determination of native influenza virus RNPs by means of cryogenic electron microscopy (cryo-EM). The cryo-EM structure reveals the architecture and organization of the native RNP, defining the attributes of its largely helical structure and how polymerase interacts with nucleoprotein and the viral genome. Observations of branched-RNP structures in negative-stain electron microscopy and their putative identification as replication intermediates suggest a mechanism for viral replication by a second polymerase on the RNP template.

原文地址

http://www.sciencemag.org/content/338/6114/1631.abstract

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