nature-immunology201301-7_副本

来自澳大利亚新南威尔士大学的Gaus及其同事发现酪氨酸激酶Lck的构象状态会内在地控制其在质膜上的分布和成簇。相关的研究论文于2012年12月2日在线发表在《Nature Immunology》杂志上。

-2013年1月《自然-免疫》

中文翻译


【题目】Lck激酶的构象状态其在T细胞信号通路中的成簇作用

【译文】 酪氨酸激酶Lck磷酸化激活T细胞抗原受体(TCR)是T细胞激活的关键步骤。Lck是一种组成型活化的激酶,因此它的空间结构可能调控TCR的信号通路。本研究发现Lck其分子水平的分布是受Lck的构象状态控制,开放状态下,活性构象诱导成簇;闭合状态下,钝化的构象阻碍成簇。相比之下,Lck与脂质结构域和蛋白质网络的互作不是Lck成簇的充分或必要条件。构象驱动的Lck成簇是高度动态变化的,所以激活的TCR,包括磷酸化的TCRs 但不包括磷酸酶CD45,会导致Lck成簇。本研究表明Lck构象状态充当了一种内在机制,它能调控早期T细胞信号通路中的分子间结构。

英文原稿


[Title]: Conformational states of the kinase Lck regulate clustering in early T cell signaling  

[Authors]:Jérémie Rossy, Dylan M Owen, David J Williamson, Zhengmin Yang & Katharina Gaus

[Abstract]: Phosphorylation of the T cell antigen receptor (TCR) by the tyrosine kinase Lck is an essential step in the activation of T cells. Because Lck is constitutively active, spatial organization may regulate TCR signaling. Here we found that Lck distributions on the molecular level were controlled by the conformational states of Lck, with the open, active conformation inducing clustering and the closed, inactive conformation preventing clustering. In contrast, association with lipid domains and protein networks were not sufficient or necessary for Lck clustering. Conformation-driven Lck clustering was highly dynamic, so that TCR triggering resulted in Lck clusters that contained phosphorylated TCRs but excluded the phosphatase CD45. Our data suggest that Lck conformational states represent an intrinsic mechanism for the intermolecular organization of early T cell signaling.

原文地址

http://www.nature.com/ni/journal/v14/n1/full/ni.2488.html

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